Аминокислоты, входящие в состав белков, являются L-энантиомерами. Л-энантиомеры являются одним из двух типов оптической изомерии. Это значит, что они имеют зеркальные пространственные структуры и не могут совместно существовать или взаимодействовать с другими аминокислотами, которые являются их D-энантиомерами. Когда мы разговариваем о L- и D-энантиомерах, мы обращаемся к конфигурации хирального атома углерода в молекуле аминокислоты. Хиральный атом углерода имеет четыре различных заместителя, что позволяет ему быть оптически активным, то есть обладать способностью поворачивать плоскость поляризованного света. У аминокислот есть два D-энантиомера и два L-энантиомера. В живых организмах преобладает использование L-энантиомеров аминокислот для синтеза белков. Это связано с эволюционными процессами и специфичностью ферментов, которые участвуют в биосинтезе белков. Важно отметить, что аминокислоты имеют еще одну форму оптической изомерии ⎯ диастереомеры. Диастереомеры также имеют четыре различных заместителя у хирального атома углерода, но их структура не является зеркальной. Они образуются из различных комбинаций L- или D-энантиомеров в молекуле.
Наконец, рацемат ⏤ это равное сочетание L- и D-энантиомеров. Рацематы обычно обозначаются как DL-аминокислоты и не обладают оптической активностью;
Итак, аминокислоты, входящие в состав белков, являются L-энантиомерами, а также могут образовывать диастереомеры и рацематы. Это важно учитывать при изучении биохимии и молекулярной биологии.