Данный фрагмент полипептидной цепи представляет собой последовательность аминокислот, и мы должны определить, какие участки из этого фрагмента могут образовывать 3-спираль (α-спираль) при нейтральном pH (pH7,0).
Для того чтобы определить, какие участки способны образовывать 3-спираль, нужно обратить внимание на особенности строения и свойства аминокислот. 3-спираль принадлежит к вторичной структуре белка и характеризуется наличием водородных связей между аминокислотными остатками внутри цепи.Во-первых, нам нужно обратить внимание на аминокислоты, которые обеспечивают образование водородных связей в 3-спирали. Такие аминокислоты обладают способностью формировать внутренние водородные связи между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой другой аминокислоты.
Из предоставленного фрагмента мы можем видеть, что аминокислоты, которые могут образовывать внутренние водородные связи, включают Asp (аспарагиновую кислоту) и Glu (глутаминовую кислоту). Обе эти аминокислоты имеют карбоксильную группу, способную образовывать водородные связи с соответствующими аминогруппами.
Таким образом, в данном фрагменте полипептидной цепи участки, содержащие аминокислоты Asp и Glu, могут образовывать 3-спираль при рН7٫0.
Относительно поперечных ковалентных связей, в данном фрагменте могут образоваться дисульфидные связи между цистеиновыми (Cys) остатками. Цистеин содержит специальную аминокислотную группу — тиоловую группу (-SH), которая может проявить реакционную способность и образовывать поперечные связи с другими тиоловыми группами в других цистеиновых остатках. В данном фрагменте фрагменте присутствуют две цистеиновые аминокислоты, Cys, что создает возможность образования поперечной ковалентной связи.
Таким образом, в данном фрагменте полипептидной цепи могут образовываться 3-спирали при рН7,0 на участках, содержащих аминокислоты Asp и Glu, а также могут образовываться поперечные ковалентные связи между цистеиновыми остатками.